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O que é uma reação acoplada e por que as células acoplam reações?

O que é uma reação acoplada e por que as células acoplam reações?



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Eu queria saber o que exatamente é uma reação acoplada e por que as células os acoplam. Eu li o artigo da wikipedia e vários outros, como life.illinois.edu, mas ainda não entendi. Alguém poderia me explicar?


É muito simples. Ocorre uma reação que libera energia (como ATP perdendo um fosfato para se tornar ADP + Pi). Se isso for desacoplado, a energia se transformará apenas em calor. Se estiver acoplado, pode ser usado para alimentar algum outro processo. Por exemplo, se você acoplar a reação ATP -> ADP a uma determinada proteína, a energia pode ser usada para modificar a forma dessa proteína.


Uma reação onde a energia livre de uma transformação termodinamicamente favorável, como a hidrólise de ATP, e uma termodinamicamente desfavorável, são mecanicamente unidas em uma nova reação (ou pode-se considerar que sejam assim unidos) é conhecida como uma reação acoplada.

Colocando de outra forma, duas ou mais reações podem ser combinadas mecanicamente de modo que uma reação espontânea pode ser feita "impulsionar" uma não espontânea, e podemos falar da reação combinada como sendo "acoplada" (ver, por exemplo, Silby & Alberty (2001), citado abaixo). A reação combinada pode ser catalisada por uma enzima, caso em que o 'impulso termodinâmico' é fornecido pelo agente de acoplamento (como ATP) e o 'impulso cinético' é fornecido pela enzima.

Precisamos levar em consideração um ponto muito importante. Conforme apontado por Atkinson (1977), a reação acoplada é uma reação diferente à reação que estamos tentando "conduzir", com diferentes estequiometria geral e, portanto, uma constante de equilíbrio geral diferente (Atkinson, 1977, p52).

Uma reação acoplada faz não "empurrar uma reação além de seu equilíbrio" (ver Atkinson, 1977, p52). Nenhuma enzima, por exemplo, pode empurrar qualquer reação além de sua posição de equilíbrio. Isso é proibido pela segunda lei. (Se o seu mecanismo cinético favorito não obedece à segunda lei, há, como disse Eddington, "nenhuma esperança"). Uma enzima (ou enzimas) posso no entanto, pode fazer com que uma reação prossiga além do normal, catalisando uma reação diferente (ou uma série de reações).

Talvez (na biossíntese de lisina a partir do aspartato), a natureza requer a redução (ligada ao NADH) de um ácido carboxílico a um aldeído, uma reação normalmente considerada irreversível. E vamos esclarecer este: a constante de equilíbrio para uma reação como a seguinte:

NADH + ácido carboxílico = NAD+ + aldeído (1)

favorece enormemente a desidrogenação de aldeído, de tal forma que a transformação da esquerda para a direita nunca (até onde sei) foi demonstrada (mais sobre isso abaixo).

Vamos primeiro fosforilar o ácido carboxílico usando ATP como agente de acoplamento para dar aspartil-fosfato (aspartato quinase):

aspartato + ATP = aspartato-4-fosfato + ADP (2)

Agora vamos reduzir o ácido 'ativado' (aspartato-4-fosfato) usando NADPH como doador de elétrons, onde a constante de equilíbrio da seguinte reação é muito para a direita (aspartato semialdeído desidrogenase):

aspartato-4-fosfato + NADPH + H+ ⇌ L-aspartato 4-semialdeído + Peu + NADP+

Portanto, obtivemos nosso produto (o aldeído) de nosso 'material de partida' (o ácido carboxílico), mas à 'despesa' (como veríamos) da hidrólise do ATP.

Podemos pensar nas reações acima como sendo "mecanicamente acopladas" pela formação de aspartil-fosfato de modo que a constante de equilíbrio geral para a reação seguinte seja muito mais favorável do que a da Eqn (1)

aspartato + ATP + NADPH + H+ ⇌ L-aspartato 4-semialdeído + Peu + NADP+

Ou, talvez em termos mais abstratos, a reação acoplada pode ser representada da seguinte forma:

ácido carboxílico + ATP + NADPH + H+ ⇌ aldeyde + Peu + NADP+

A redução de um ácido carboxílico a um aldeído recebeu um 'impulso' termodinâmico do agente de acoplamento (e um 'impulso' cinético pelas enzimas).

Antes de passarmos para alguns exemplos específicos, vamos considerar três outros pontos.

(i) O que torna o ATP um bom agente de acoplamento? Para citar novamente Atkinson (1977, p48), um bom agente de acoplamento tem dois requisitos: primeiro, deve ser termodinamicamente instável. Ou seja, deve estar "longe do equilíbrio em termos de alguma conversão útil" (Atkinson, 1977, p48). A hidrólise do ATP preenche bem esse critério. Em segundo lugar, um bom agente de acoplamento deve ser cineticamente estável. Mais uma vez, o ATP 'se encaixa': as soluções de ATP na água são estáveis ​​(Atkinson, 1977, p48).

O ATP (-39,7 kJ / mol), é claro, não é o único agente de acoplamento útil, nem mesmo o "melhor". fosfoenol-piruvato (-61,9 kJ / mol), creatina-fosfato (-43,5 kJ / mol) e acetil-fosfato (-43,1 kJ / mol) são outros. Os números entre parênteses referem-se à energia livre de hidrólise e são retirados de Silby e Alberty (2001, p 282).

(ii) A necessidade de reação acoplada não envolvem a hidrólise direta do agente de acoplamento. Qualquer reação na qual o ATP é convertido em ADP recebeu um 'impulso termodinâmico equivalente à energia livre de hidrólise do ATP' (Atkinson, 1977, p49). Em essência, o conceito de reação acoplada é uma abstração, criada por nós para nossa conveniência.

(iii) Para afirmar o óbvio, uma reação acoplada é exatamente isso: acoplado. O acoplamento pode ser 'químico', como em muitos dos exemplos abaixo, ou pode ser conformacional (como na ATP sintase), mas deve haver, em algum sentido, uma união mecanicista em uma nova reação (real). Duas reações que ocorrem isoladamente, mesmo que uma seja a hidrólise de ATP, não são acopladas.

Exemplos Específicos

Um exemplo de uma reação acoplada é a reação gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase (EC 1.2.1.12; GAPDH) [veja aqui].

Gliceraldeído-3-fosfato + NAD+ + Peu → 1,3-diFosfoglicerato + NADH + H+

Podemos pensar nessa reação em termos de duas reações separadas que são acopladas mecanicamente pela enzima. (i) O NAD+ oxidação ligada de um aldeído a um ácido carboxílico (a reação aldeído desidrogenase) e (ii) a fosforilação de um ácido carboxílico. (Como o ATP, um ácido carboxílico fosforilado pode ser considerado um composto de 'alta energia', que é aquele em que o equilíbrio para hidrólise está muito à esquerda na reação 2 abaixo).

Reação 1

RCHO + NAD+ + H2O → RCOOH + NADH + H+

Reação 2 (Peu é inorgânico fosfato).

RCOOH + Peu → RC (= O) (O-Peu) + H2O

Como afirmado acima, o NAD+a oxidação ligada a um aldeído (reação 1) é praticamente irreversível. Ou seja, em equilíbrio, ele avançou quase totalmente para a direita. Como afirmado acima, a posição de equilíbrio da reação 2 está muito à esquerda.

Como alguém pode 'conduzir' a formação de um ácido carboxílico fosforilado acoplando-o ao NAD (espontâneo)+-ligada oxidação de um aldeído?

Uma versão simplificada da reação GAPDH é a seguinte (um mecanismo mais completo, apoiado por muitas evidências experimentais, pode ser encontrado em Fersht (1999), que cito abaixo).

Passo 1. Formação em um tio-hemiacetal ligado a enzima.

E-SH + RCHO → E-S-C (R) (H) (OH)

Um sulfidrila na enzima (parte de um resíduo Cys) reage com o grupo aldeído no substrato para dar um tio-hemiacetal. (Na representação acima, os grupos entre colchetes estão todos conectados a um único átomo de carbono (tetraédrico)).

Passo 2. O tiohemiacetal é oxidado por NAD ligado à enzima+ a um tiol-éster (a etapa principal).

E-S-C (R) (H) (OH) + NAD+ → E-S-C (= O) (R) + NADH + H+

Este tiol-éster (ligado à enzima) é um intermediário de 'alta energia' em que, pode-se considerar, a energia livre da oxidação do aldeído foi 'aprisionada'.

A etapa final da reação GAPDH agora é espontânea (prossegue para a direita).

Etapa 3. Ataque ao tiol-éster por fosfato inorgânico
(Peu é inorgânico fosfato)

E-S-C (= O) (R) + Peu → E-SH + R-C (= O) (O-Peu)

Assim, a energia livre do NAD+a oxidação de aldeído ligado foi 'sequestrada' e usada para 'conduzir' a fosforilação termodinamicamente desfavorável de um ácido carboxílico, acoplando as duas reações por meio de um ('alta energia') tiol-éster: a reação acoplada é uma reação diferente.

O 'preço termodinâmico' é que a reação GAPDH (ao contrário do NAD+oxidação de aldeído ligado) é livremente reversível: a reação acoplada tem um diferente constante de equilíbrio geral.

Como afirmado acima, esta é uma versão simplificada da reação GAPDH. A enzima (tetramérica) contém um NAD fortemente ligado+ para começar, e isso precisa ser levado em consideração. Um relato mais completo pode ser encontrado na seguinte referência:

  • Fersht, Alan. (1999) Estrutura e mecanismo na ciência de proteínas, pp 469-471, W.H. Freeman & Co.

Para um tratamento mais completo das reações bioquímicas acopladas, consulte

  • Silbey, R.J. & Alberty, R.A. (2001) Physical Chemistry (3rd Edn) pp 281-283.

  • Atkinson, D. E. (1977) Cellular Energy Metabolism and Its Regulation. Academic Press, Nova York


Piruvato quinase (EC 2.7.1.40) [veja aqui] é outro grande exemplo de uma reação bioquímica acoplada. Neste caso, a reação é quase irreversível na direção da síntese de ATP!

A energia livre transformada padrão (ΔGo ') para a hidrólise de fosfoenol-piruvato (PEP) em piruvato e fosfato é ~ - 62 kJ / mol. Isso representa uma constante de equilíbrio de cerca de 1010 a favor da hidrólise! (ver Walsh, citado abaixo, pp 229-230).

Para comparação, ΔGo ' para ATP + H2O → ADP + Peu é cerca de - 40 kJ / mol.

Assim, a reação de piruvato quinase pode ser vista como uma reação bioquímica acoplada, onde a energia livre de hidrólise de PEP é acoplada a (quase irreversível) Síntese de ATP.

Por que o PEP tem um ΔG negativo tão grandeo '? A forma enol do piruvato não existe em quantidades apreciáveis ​​em solução aquosa a pH 7 (Pocker et al., 1969; Damitio et al., 1992). O PEP pode ser considerado uma forma 'aprisionada' de um enol termodinamicamente instável que é liberado após a hidrólise, 'puxando' o equilíbrio para a direita. (veja Walsh, citado abaixo, p 230, para uma explicação mais completa).

Pessoalmente, sempre considerei a reação catalisada pelo PK como bastante surpreendente.

Editar

Em resposta a esta pergunta sobre a energia livre padrão de hidrólise de fosfoenolpiruvato (PEP), acrescentarei o seguinte.

A forma termodinamicamente estável de PEP em solução em pH 'fisiológico' é a forma enol. Ou seja, o enol de predomina.

A hidrólise de PEP pode ser formalmente dividida em duas partes: (i) a hidrólise do éster de fosfato para dar a forma enol de piruvato, seguida por (ii) tautomerização para a forma ceto (termodinamicamente estável) de piruvato (Chiang et al., 1992 ) Assim, é a forma enol de PEP que predomina em solução aquosa a pH 7, mas o piruvato existe predominantemente na forma ceto em condições semelhantes.

Em seu estudo aprofundado, Chiang e colaboradores atribuem 47% da energia livre liberada pela hidrólise PEP à cetonização da forma enol do piruvato e concluem que "quase metade do conteúdo de alta energia desta molécula reside em sua função enol mascarada "(E, claro, eles significam 'alta energia' no sentido de Lipmann ('rabisco'), isto é, PEP tem um alto padrão de energia livre de hidrólise).

Precisamos ter cuidado com o seguinte e reconhecer que a linguagem é um tanto vaga: podemos pensar em PEP como uma molécula em que a forma termodinamicamente instável de piruvato (a forma enol) é 'preso' em uma ligação fosfato-éster (termodinamicamente estável), que será 'liberada' na hidrólise. E para enfatizar, a forma termodinamicamente estável de PEP é a forma enol.

IMO, Chiang et al. (1992) é um artigo muito bom que apóia rigorosamente conclusões com fortes evidências experimentais, mas é surpreendente que eles não tenham citado Walsh, que (novamente, IMO) é o primeiro a dar a explicação correta?

Referências

  • Chiang, Y., Kresge, AJ & Pruszynski, P. (1992) Equilíbrio de ceto-enol no sistema de ácido pirúvico: determinação das constantes de equilíbrio de ceto-enol de ácido pirúvico e piruvato e a constante de acidez de piruvato enol em solução aquosa J . Sou. Chem. Soc. 114, 3103-3107

  • Damitio, J., Smith, G., Meany, J. E., Pocker, Y. (1992). Um estudo comparativo da enolização do piruvato e da desidratação reversível do piruvato hidratado Geléia. Chem. Soc., 114, 3081-3087

  • Lipmann, F. (1941). Geração metabólica e utilização da energia da ligação fosfato. Adv. Enzymol. 1, 99 - 162.

  • Pocker, Y., Meany, J.E., Nist, B.J., & Zadorojny, C. (1969) The Reversible Hydration of Pyruvic Acid. I. Estudos de equilíbrio. J. Phys. Chem. 76, 2879 - 2882.

  • Walsh, C. (1979) Mecanismos de reação enzimática. W.H. Freeman & Co.


    Fosforilação oxidativa

Talvez a reação acoplada mais importante seja aquela que ocorre em fosforilação oxidativa onde a oxidação de combustíveis via cadeia redox respiratória é acoplada à 'síntese' de ATP.

Eu fui "esclarecido" até este ponto, pois é uma área muito complexa e difícil de fazer justiça em algumas linhas.

Na teoria quimiosmótica da fosforilação oxidativa (devido principalmente a Peter Mitchell), o transporte de elétrons através da cadeia respiratória para o oxigênio molecular cria um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial interna, bombeando prótons para fora. Este gradiente de prótons, ou força protonmotora, é usado para 'conduzir' a seguinte reação para a direita:

ADP + Peu ⇌ ATP + H2O

Isso é comumente referido como 'síntese de ATP', mas, talvez mais corretamente, mantém nosso agente de acoplamento "longe do equilíbrio em termos de alguma conversão útil" (Atkinson, 1977, p48), que está longe do equilíbrio na hidrólise de ATP .

Embora toda a fosforilação oxidativa possa ser considerada uma reação acoplada, tudo o que será (muito brevemente) examinado aqui é a reação catalisada pela ATP sintase, que pode ser considerada como catalisadora da seguinte reação acoplada.

ADP + Peu + H+(Saída) ⇌ ATP + H2O + H+(No)

Este é um exemplo de catálise vetorial, mas é muito mais. A ATP sintetase foi descrita como uma "esplêndida máquina molecular" (Boyer, 1997b).

  • É um exemplo de catálise sequencial cooperativa entre 3 sítios ativos onde a liberação de produtos (ATP) em um sítio é dependente da ligação de substratos (ADP e Peu ) em outro.
  • É um exemplo de acoplamento conformacional indireto em que o gradiente de prótons efetua a liberação de ATP fortemente ligado ao provocar mudanças conformacionais sequenciais em todos os sítios ativos.
  • É um exemplo de mecanismo de mudança de ligação, onde o gradiente de prótons é responsável pela liberação de ATP da enzima, mas não desempenha nenhum papel em sua síntese.
  • Talvez de forma mais dramática, é um exemplo de catálise rotacional, onde a rotação indireta de uma subunidade de proteína provoca as mudanças conformacionais sequenciais nos sítios ativos.

Muito do mecanismo da ATP sintetase é devido a Boyer: isso inclui a previsão da catálise rotacional e a formulação (e defesa) do mecanismo de mudança de ligação (ver Boyer, 1997a, b). Para alguns diagramas dinâmicos interessantes sobre o mecanismo de ação, consulte esta resposta do SO.

Talvez as considerações mais importantes do ponto de vista da presente discussão sejam a sutileza do efeito de acoplamento ou 'junção mecanicista': é provocado por uma mudança conformacional devido à rotação de uma subunidade de proteína e é mediado pela dissociação de ATP de uma subunidade e não através de sua 'síntese' de ADP e Peu em um site ativo.


[À parte] Em um experimento mais famoso, a catálise rotativa foi "fisicamente" demonstrada por Kinoshita e colegas de trabalho anexando um filamento de actina à subunidade rotativa da enzima e observando sob um microscópio fluorescente (veja aqui), que mostrou que a rotação é anti-horário (vendo a enzima do lado da 'membrana') quando a enzima está hidrolisando ATP. Um bom vídeo do YouTube, que parece ser baseado no experimento original do Noji, pode ser encontrado aqui.

Referências

  • Abeles, R.H., Frey, P.A. & Jencks, W.P. (1992) Bioquímica. Jones e Barlett, Editores.

  • Boyer, P. D. (1997a) [Conferência Nobel] Energia, Vida e ATP (pdf disponível aqui)

  • Boyer, P. D. (1997b) The ATP Synthase. Uma esplêndida máquina molecular Annu. Rev. Biochem. 66, 717-749

  • Mitchell, P. (1978) [Palestra Nobel] Conceito de cadeia respiratória de David Keilin e suas consequências quimiosmóticas (pdf disponível aqui)

  • Walker, J. E. (1997) [Palestra Nobel] Síntese de ATP por Catálise Rotativa (pdf disponível aqui)


Em uma reação acoplada, a energia exigida por 1 processo é fornecida por outro processo. Por exemplo: glicose + fosfato transforma-se em glicose.6. Fosfato. Esta é uma reação endergônica e a energia é fornecida a esta reação por outra reação que tem que ser uma reação exergônica, isto é, ATP que pode se tornar energia ADP +.


Processo de acoplamento pelo qual duas ou mais reações químicas dependem uma da outra através da energia, uma vez que uma é exotérmica, a outra é endotérmica, um produto ou intermediário que é usado pelo outro. Exemplos glicólise e ciclo do ácido cítrico, fosforilação e desfosforilação em etapas de glicólise e muitos de outros


Aula 5

Por exemplo, a reação de fermentação em um organismo que produz lactato como o único produto do metabolismo da glicose pode ser escrita como:

glicose & lt => 2 lactato -47 kcal. mol -1 (-197 kJ. mol -1)

A reação da glicólise no citoplasma pode ser escrita como: glicose + 2 Pi + 2ADP & lt => 2 lactato + 2ATP + 2H 2 O -32,4 kcal. mol -1

A diferença entre essas duas reações é: 2 x (ADP + fosfato inorgânico (Pi) & lt => ATP + H2O) 2 x 7,3 kcal. mol -1

Se somarmos as mudanças de energia livre para a reação de fermentação e a síntese de ATP (-47 kcal.mol -1 + 14,6 kcal. Mol -1), obtemos -32,4 kcal. mol -1, a mudança de energia livre da reação da glicólise.

Podemos ver que a mudança no sistema representado pela reação de fermentação, com a - D G, está acoplada a uma mudança no entorno (a mudança em um sistema separado representado pela fosforilação de ADP em ATP), com + D G.

Quando dois sistemas são acoplados dessa forma, geralmente é conveniente tratá-los como um único sistema. Neste exemplo, o novo sistema é a reação representada pela equação da glicólise, com a - D G igual à soma dos valores para os dois processos contribuintes.


Como são as reações acopladas de fotossíntese e respiração celular?

Os produtos da fotossíntese são os reagentes da respiração e os produtos da respiração são os reagentes da fotossíntese.

Explicação:

A fotossíntese é um conjunto complexo de reações catalisadas por enzimas que usam dióxido de carbono (CO2), água (H2O) e energia luminosa para criar glicose (C6H12O6) e gás oxigênio (O2).

A respiração celular é um conjunto complexo de reações catalisadas por enzimas que quebram a glicose, formando 6 moléculas de CO2 ao longo do caminho. A etapa final da respiração usa o oxigênio como força motriz para criar energia na forma de ATP. Como resultado, o gás O2 é reduzido a H2O.

Portanto, a glicose e o O2 criados pela fotossíntese são usados ​​na respiração para produzir CO2 e água - os materiais necessários na fotossíntese. Dessa forma, essas duas reações são acopladas.


Conclusão sobre o acoplamento de energia

Algumas reações ocorrem e liberam energia, como a hidrólise de uma molécula de ATP. Por outro lado, algumas outras reações requerem alguma energia para acontecer.

O acoplamento de energia é necessário para garantir que a energia gerada na primeira reação não seja desperdiçada como calor.

Em vez disso, ele pode ser usado como combustível para a segunda reação que requer energia.

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Reações acopladas em biologia

Esta é uma característica comum em sistemas biológicos onde algumas reações catalisadas por enzimas podem ser interpretadas como duas semi-reações acopladas, uma espontânea e a outra não espontânea. Organismos muitas vezes a hidrólise de ATP (trifosfato de adenosina) para gerar ADP (difosfato de adenosina) como reação de acoplamento espontâneo (Figura ( PageIndex <1> )).

[ATP + H_2O rightleftharpoons ADP + P_i label <4> ]

As ligações fosfoanidrido formadas pela ejeção de água entre dois grupos fosfato do ATP exibem um grande negativo (- Delta G ) de hidrólise e, portanto, são frequentemente denominadas ligações de & quothigh energy & quot. No entanto, como com todas as ligações, a energia é necessária para quebrar essas ligações, mas a diferença de energia termodinâmica de Gibbs é fortemente & quot liberadora de energia & quot quando inclui a termodinâmica de solvatação dos íons fosfato ( Delta G ) para esta reação é - 31 kJ / mol .

Figura ( PageIndex <1> ) : Hidrólise de ATP para formar ADP

O ATP é a principal molécula de 'energia' produzida pelo metabolismo e serve como uma espécie de 'fonte de energia' na célula: o ATP é enviado para onde quer que uma reação não espontânea precise ocorrer para que as duas reações sejam acopladas de modo que o total a reação é termodinamicamente favorecida.

Exemplo ( PageIndex <1> ): Ácidos carboxílicos fosforilados

Aldeídos (RCHO ) são compostos orgânicos que podem ser oxidados para gerar ácidos carboxílicos e nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD) é uma coenzima encontrada em todas as células vivas e na forma reduzida, (NAD ^ + ), atua como um agente oxidante que pode aceitar elétrons de outras moléculas.

A oxidação ligada a NAD + de um aldeído é praticamente irreversível com um equilíbrio que favorece fortemente os produtos ( ( Delta G & gt & gt 0 ):

[RCHO + NAD ^ + + H_2O rightleftharpoons RCOOH + NADH + H ^ + label]

A posição de equilíbrio para fosforilar ácidos carboxílicos fica muito à esquerda:

[RCOOH + P_i rightleftharpoons RC (= O) (O-P_i) + H_2O rótulo]

A formação não espontânea de um ácido carboxílico fosforilado pode ser conduzida por acoplamento à oxidação (espontânea) ligada por NAD + de um aldeído?

Figura ( PageIndex <2> ) : Uma reação não ocorrerá espontaneamente, a menos que os produtos da reação tenham menos energia do que os reagentes. Isso é chamado de reações exergônicas. Uma reação onde os produtos têm energia superior às reações (reação energética) só pode ocorrer quando houver uma entrada de energia. Reações exergônicas como a queima de glicose impulsionam a síntese de ATP. As moléculas de ATP são usadas para alimentar outras reações endergônicas, como a síntese de proteínas. da Wikipedia (Muessig).

Da mesma forma, a hidrólise de ATP pode ser usada para combinar aminoácidos para gerar polipeptídeos (e proteínas), conforme ilustrado graficamente pela Figura ( PageIndex <2> ). Neste caso, o reverso da Equação ( ref <4> ) é inicialmente acoplado à glicose oxidante pelo oxigênio

[C_6H_ <12> O_6 + 6O_2 rightarrow 6CO_2 + 6H_2O label <5> ] Reação ( ref <5> ) é fortemente espontânea com ( Delta G = & minus2880 kJ / mol ) ou próximo capacidade de energia 100x maior do que a hidrólise de ATP na Equação ( ref <4> ). Portanto, o equilíbrio para esta reação favorece tão fortemente os produtos que uma única flecha é normalmente usada na equação química, pois é irreversível. Pode não ser surpreendente que a glicose e todos os açúcares sejam sem moléculas muito energéticas, uma vez que são a principal fonte de energia para a vida.


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Redução de oxidação de reações acopladas

Quando um átomo ou uma molécula ganha elétrons, diz-se que fica reduzido quando perde elétrons, diz-se que fica oxidado. A redução e a oxidação são sempre reações acopladas: um átomo ou uma molécula não pode ser oxidado a menos que doe elétrons para outro, que, portanto, fica reduzido. O átomo ou molécula que doa elétrons para outro é um agente redutor, e aquele que aceita elétrons de outro é um agente oxidante. É importante entender que um determinado átomo (ou molécula) pode desempenhar ambas as funções, ele pode funcionar como um agente oxidante em uma reação e como um agente redutor em outra reação. Quando átomos ou moléculas desempenham os dois papéis, eles ganham elétrons em uma reação e os passam adiante em outra reação para produzir uma série de reações de oxidação-redução acopladas - como uma brigada de baldes, com elétrons nos baldes.

Observe que o termo oxidação não implica que o oxigênio participe da reação. Este termo é derivado do fato de que o oxigênio tem uma grande tendência a aceitar elétrons, ou seja, a atuar como um forte agente oxidante. Esta propriedade do oxigênio é explorada pelas células. O oxigênio atua como o aceptor final de elétrons em uma cadeia de reações de oxidação-redução que fornece energia para a produção de ATP.

As reações de oxidação-redução nas células freqüentemente envolvem a transferência de átomos de hidrogênio em vez de elétrons livres. Como um átomo de hidrogênio contém um elétron (e um próton no núcleo), uma molécula que perde hidrogênio se oxida e outra que ganha hidrogênio se reduz. Em muitas reações de oxidação-redução, pares de elétrons - seja como elétrons livres ou como um par de átomos de hidrogênio - são transferidos do agente redutor para o agente oxidante.

Duas moléculas que desempenham papéis importantes na transferência de hidrogênios são nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD), que é derivado da vitamina niacina (vitamina B3), e flavina adenina dinucleotídeo (FAD), que é derivado da vitamina riboflavina (vitamina B2) . Essas moléculas (fig. 4.17) são coenzimas que funcionam como transportadores de hidrogênio porque aceitam hidrogênios (tornando-se reduzidos) em uma reação enzimática e doam hidrogênios (tornando-se oxidados) em uma reação enzimática diferente (fig. 4.18). As formas oxidadas dessas moléculas são escritas simplesmente como NAD (ou NAD +) e FAD.

Cada FAD pode aceitar dois elétrons e ligar dois prótons. Portanto, a forma reduzida de FAD é combinada com o equivalente a dois átomos de hidrogênio e pode ser escrita como FADH2. Cada NAD também pode aceitar dois elétrons, mas pode ligar apenas um próton. A forma reduzida de NAD é, portanto, indicada por NADH + H + (o H + representa um próton livre). Quando as formas reduzidas dessas duas coenzimas participam de uma reação de oxidação-redução, elas transferem dois átomos de hidrogênio para o agente oxidante (fig. 4.18).

A produção das coenzimas NAD e FAD é a principal razão pela qual precisamos das vitaminas niacina e ri-boflavina em nossa dieta. Conforme descrito no capítulo 5, NAD e FAD são necessários para transferir átomos de hidrogênio nas reações químicas que fornecem energia para o corpo. A niacina e a riboflavina não fornecem a energia, embora isso seja frequentemente afirmado em anúncios enganosos de alimentos saudáveis. A ingestão de quantidades extras de niacina e riboflavina também não pode fornecer energia extra. Uma vez que as células obtiveram NAD e FAD suficientes, as quantidades em excesso dessas vitaminas são simplesmente eliminadas na urina.

© The McGraw-Hill Companies, 2003

HO OH NH2

O resto da molécula tem a mesma estrutura que NAD +

■ Figura 4.17 Fórmulas estruturais para NAD +, NADH, FAD e FADH2.

(a) Quando o NAD + reage com dois átomos de hidrogênio, ele se liga a um deles e aceita o elétron do outro. Isso é mostrado por dois pontos acima do nitrogênio (N) na fórmula do NADH.

(b) Quando o FAD reage com dois átomos de hidrogênio para formar FADH2, ele liga cada um deles a um átomo de nitrogênio nos locais de reação.

+ 2 (H

O resto da molécula tem a mesma estrutura do FAD

O resto da molécula tem a mesma estrutura do FAD

NAD é um agente oxidante (torna-se reduzido)

NADH é um agente redutor (torna-se oxidado)

■ Figura 4.18 A ação do NAD. NAD é uma coenzima que transfere pares de átomos de hidrogênio de uma molécula para outra. Na primeira reação, o NAD é reduzido (atua como um agente oxidante), na segunda reação, o NADH é oxidado (atua como um agente redutor). As reações de oxidação são mostradas por setas vermelhas, as reações de redução por setas azuis.

Teste-se antes de continuar

1. Descreva a primeira e a segunda leis da termodinâmica. Use essas leis para explicar por que as ligações químicas na glicose representam uma fonte de energia potencial e descreva o processo pelo qual as células podem obter essa energia.

2. Defina os termos reação exergônica e reação endergônica. Use esses termos para descrever a função do ATP nas células.

3. Usando os símbolos X-H2 e Y, desenhe uma reação de oxidação-redução acoplada. Designe a molécula que é reduzida e a que está oxidada e indique qual é o agente redutor e qual é o agente oxidante.

4. Descreva as funções de NAD, FAD e oxigênio (em termos de reações de oxidação-redução) e explique o significado dos símbolos NAD, NADH + H +, FAD e FADH2.


O que é uma reação acoplada e por que as células acoplam reações? - Biologia

Reatividade em Química

Usamos energia todos os dias. Nós conectamos nossos dispositivos eletrônicos, extraindo energia que foi convertida em eletricidade, mas que se originou em uma cachoeira em uma turbina giratória, um vento que girou um moinho de vento, a queima de carvão para produzir dióxido de carbono, uma reação nuclear ou outras fontes . Dirigimos carros, nos quais a energia liberada por uma reação química aquece o gás em uma câmara, empurrando um pistão que aciona um virabrequim que, por fim, faz com que as rodas girem.

Muitas de nossas fontes de energia dependem de processos químicos. A energia solar, por exemplo, depende da fotoquímica. Quando um fóton do sol é absorvido por um átomo do tipo certo de material, um elétron salta de um nível de energia para outro superior. Esse evento deixa para trás um & quothole & quot, um lugar onde costumava ser um elétron. Um elétron pode mover-se de um átomo vizinho para ocupar esse buraco. Agora, o elétron original não pode voltar para o ponto de onde veio; em vez disso, ele precisará cair em um buraco no próximo átomo. Agora temos elétrons movendo-se de um átomo para o próximo. Temos eletricidade.

A queima de gasolina e carvão depende da expansão dos gases que empurram contra uma turbina, como o vento contra um moinho de vento. Os gases se expandem porque ficam mais quentes quando ocorre a reação de combustão ou queima. Mas por que essas reações produzem calor? Isso está relacionado à formação de ligações químicas. Quando as ligações químicas são formadas, a energia é liberada.

A formação de uma ligação química sempre libera energia.

Ao longo de uma reação química, ligações antigas são freqüentemente quebradas e novas ligações são feitas. Mas se a energia é sempre liberada quando os vínculos são formados, o que acontece quando um vínculo é rompido? Quando um vínculo é quebrado, a energia é consumida. Custa energia quebrar um vínculo, mas a formação de um novo vínculo compensa parte da energia.

Romper uma ligação química sempre custa energia.

Portanto, se quebrar ligações custa energia, e fazer ligações paga energia, e a energia se transforma em calor, então uma reação só produzirá calor se a energia liberada quando as ligações são feitas for maior do que a energia consumida quando as ligações foram quebradas. Precisamos substituir os vínculos mais fracos por outros mais fortes.

A queima de compostos contendo carbono, como madeira, carvão ou gasolina, é uma maneira fantástica de liberar energia e produzir calor. Nossos ancestrais sabem disso desde a idade da pedra. Os compostos que contêm carbono geralmente contêm muitas ligações carbono-carbono e carbono-hidrogênio (que na verdade são muito fortes). Quando queimados, eles produzem dióxido de carbono e água, que contêm ligações carbono-oxigênio e hidrogênio-oxigênio, e essas ligações são ainda mais forte do que as ligações carbono-hidrogênio e carbono-carbono que foram quebradas. No geral, a energia é liberada.

Podemos usar essa energia para nos aquecer em uma noite fria sob as estrelas, para cozinhar nossa comida, para dirigir uma usina que fabrica aço ou para pilotar um avião. Podemos usar essa energia para fazer o trabalho.

Termodinâmica é o estudo da relação entre calor (ou energia) e trabalho. In other words, thermodynamics looks at how we can put energy into a system (whether it is a machine or a molecule) and make it do work. Alternatively, we might be able to do some work on a system and make it produce energy (like spinning the turbines in a power station to produce electricity).

In chemistry, we sometimes speak more broadly about "energetics" of reactions (rather than thermodynamics), because energy given off during a reaction may simply be lost to the surroundings without doing useful work. Nevertheless, the ideas are the same: energy can be added to a set of molecules in order to produce a reaction, or a reaction can occur between a set of molecules in order to release energy.

A classic example of reaction energetics is the hydrolysis of ATP to ADP in biology. This reaction is used in the cell as a source of energy the energy released from the reaction is frequently coupled to other processes that could not occur without the added energy.

The hydrolysis of ATP, or the addition of water to ATP in order to break ATP into two, smaller molecules, gives off energy. That energy can be used by the cell to carry out other processes that would cost energy. One molecule of ADP and one molecule of inorganic phosphate, sometimes abbreviated as Peu, are also produced.

Energy can be given off by a chemical reaction.

That energy can be used to power other reactions that require energy.

In the cell, ATP is produced in high levels in the mitochondria. Because it is a relatively small molecule, it can be transported easily to other areas of the cell where energy may be needed. The ATP can be hydrolysed on site, providing energy for the cell to use for other reactions.

Note that the scheme above uses some thermodynamics jargon. The place where the reaction takes place, or the molecules participating in the reaction, are called "the system". Energy is supplied to "the surroundings", meaning places or molecules other than those directly involved in this reaction.

There are a couple of other ways in which energetics of reactions are commonly depicted. The energetic relationship between ATP plus water and ADP plus phosphate shown above is really a simplified graph of energy versus reaction progress (sometimes called reaction coordinate). This type of graph shows changes in energy over the course of a reaction. The energy of the system at the beginning of the reaction is shown on the left, and the energy at the end of the reaction is shown on the right. This type of graph is sometimes referred to as a reaction profile.

Another common way of discussing energetics is to include energy as a reactant or product in an equation describing the reaction. An equation for a reaction shows what the starting materials were for the reaction, and what they turned into after the reaction. The things that reacted together in the reaction are called the "reactants". They are written on the left hand side of the arrow that says a reaction took place. The things that the reactants turned into are called the "products". They show up on the right hand side of the arrow.

For the hydrolysis of ATP, energy is simply included as one of the products of the reaction, since the reaction releases energy.

Alternatively, the energetic observation about ATP can be turned around, since there are evidently some reactions that cost energy. Probably the most well-know reaction of this type is the conversion of carbon dioxide to carbohydrates such as glucose. This conversion actually results from a long series of different reactions that happen one after another. Overall, the process requires a lot of energy. This energy is supplied in part by ATP, generated with assistance from photosystem I and II, which are arrays of molecules that interact with sunlight. A simplified reaction profile for carbohydrate synthesis is shown below.

Energy can be consumed by a chemical reaction.

Reactions that consume energy need an energy source in order to occur.

Again, this energetic relationship can be thought of in the form of a balanced reaction.

In this case, energy is a reactant, not a product. It is one of the key ingredients needed to make the reaction happen.

Reactions that produce energy, like ATP hydrolysis, are referred to as exothermic reactions (or sometimes exergonic, meaning roughly the same thing). In reaction profiles, these reactions go downhill in energy as the reaction occurs from the left side of the diagram to the right. On the other hand, reactions that cost energy (the ones that go uphill on the reaction profile, like carbohydrate synthesis) are referred to as endothermic (or sometimes endergonic).

It is useful to think of reactions as "going downhill" or "going uphill" because one of these situations should seem inherently easier than the other (especially if you've ever been skiing). Exothermic reactions (the downhill ones) occur very easily endothermic reactions do not (those are the uphill ones).

Systems always go to lower energy if possible.

Reactions that are energetically "uphill" cannot happen easily by themselves. Those reactions must be powered by other reactions that are going downhill. The energy traded between these reactions keeps chemical reactions going, in cells and other important places. Sometimes, a process that is used to supply energy for another reaction is thought of as the "driving force" of the reaction. Without the driving force, the desired reaction would not be able to occur.

In general, a reaction will occur if more than enough energy is supplied. Excess energy does not hurt on the macroscopic scale. However, if not enough energy is supplied to make up for an endothermic reaction, the reaction is not likely to happen.

Energy is a lot like money. It can be passed from one set of hands to another. Doing so often helps get things done.

There is one problem with the use of chemical reactions as sources of energy. If ATP hydrolysis releases energy, and if the release of energy is always favoured, why doesn't it happen spontaneously? In other words, why don't all the ATP molecules in all the cells in all the organisms in the whole world just slide downhill into ADP right now? What is stopping them?

Fortunately, all reactions have barriers that stop them from happening until they are ready to go. A reaction barrier is an initial investment of energy needed to get things started. Reaction barriers occur for a variety of physical reasons: two molecules may need to get oriented in the right direction to react with each other, or a bond may have to be broken to get the reaction going, costing an initial outlay of energy.

The reaction barriers of reactions influence how quickly reactions happen. High barriers slow reactions down a lot. Low barriers allow them to happen more easily. The study of reaction barriers, and how quickly reactions can occur, is called chemical kinetics.

Thermodynamics, on the other hand, is really concerned with the overall energy change from the beginning of a reaction to the end. It compares the energies of two sets of molecules to each other: the energies of the reactants and the energies of the products.

Which of the following reaction profiles describe reactions that will go forward, as opposed to ones that will probably not occur?

This site is written and maintained by Chris P. Schaller, Ph.D., College of Saint Benedict / Saint John's University (with contributions from other authors as noted). It is freely available for educational use.

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Structure & Reactivity in Organic, Biological and Inorganic Chemistry/span> by Chris Schaller is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 3.0 Unported License.

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This material is based upon work supported by the National Science Foundation under Grant No. 1043566.

Quaisquer opiniões, descobertas e conclusões ou recomendações expressas neste material são de responsabilidade do (s) autor (es) e não refletem necessariamente as opiniões da National Science Foundation.


Reações acopladas

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I've emphasized in the first lecture, you know, that there's a lot of stuff that happens just in your ordinary life. I saw two examples of this. Yesterday's Boston Globe, just on the front page there was a discovery about ìHeart Cell Discovery Raises Treatment Hopesî. Scientists announced yesterday the discovery of cells in the heart that can create new muscle cells raising hopes that doctors may find dramatic new ways to treat heart disease. The team showed that the cells, which are similar to stem cells, can be expanded from just a few hundred in the laboratory dish up to more than a million. And these can be guiding into becoming the pulsing muscles that power the heart. So when we were talking about those yeast dividing and saying how one cell becomes two, this is a general principle throughout life that cells come from other cells and they divide. And we'll see the relationship to that with DNA replication as we go along. In the case of yeast, as I said, they're just always the same. Your progeny are always the same. But in something like our own cells we start out as a single fertilized cell but somewhere along the way the cells have to become specialized. So the very early ones are the embryonic stem cells. They have the potential to become any cell in the body. But at some point, at one of these cell divisions the cells are going to have to start to become more specialized. And, for example, this one might be a lineage that would lead to heart muscle or to becoming a nerve or something. And at that point it loses its ability to become any cell in the body. And in many cases by the time you get out ultimately to the final cell that's making up the muscle or the nerve or something it has no capacity to regenerate. So that's why, for example, spinal cord injuries are so damaging because nerves at this point cannot be regenerated. Or heart disease, you get a damaged heart we're stuck. This is why this result is exciting. Because there seem to be at least a few cells in the heart that have the capacity to regenerate more heart muscle. Now, this is early on. It hasn't been rigorously shown to be a stem cell. But there's an example from the front of yesterday's paper about something we were virtually alluding to in class. There was also an article about AIDS testing. Again, you know, we're talk more about the HIV-1 virus. And then today on the front page of the Boston Globe yet again is ìRomney Draws Fire on Stem Cellsî. And you can look at this. But, you know, he's sort of trying to straddle, I guess, between being supportive of research on the one hand and the concerns of the conservatives and the religious right on the other hand, and he's drawing fire from both sides. But it's an issue that is in our society today. You're going to be expected to make decisions on it, to know about it and understand. I'm just trying to drive home that what we're talking about isn't taking place in a vacuum. Nobody emailed me an idea as to what happened here. I showed you this little movie. This is water that is cooled below the freezing point but hasn't formed ice crystals, but if we put a little bit of this pseudomonas syringae in it then somehow that super-cooled water turned into ice. And I told you it was a protein on the surface. Nobody had any ideas. So why don't you turn to whoever is close to you and you can talk about it for 30 seconds and see if anybody can come up with an idea as to why. All right? I won't look. You know, just go ahead. Talk to somebody and come up with an idea. OK. Well, let's see. Did we manage to get any ideas? Anybody got the courage to try and guess what that protein might be doing? Pardon? It's a nonpolar molecule. It's not disturbing the bonds. It's an interesting idea. Do you have an idea then, are you able to extend that as to why then the ice would start to form? I mean it's certainly true that nonpolar bonds sort of interfere with the water. That's something we've talked about. Let's see. Any other ideas? Yeah? That's a version of the same idea, I think, hydrophobic because you think it wants to repel the water and push it together. That's interesting. You're sort of getting closer on these. Yeah? Aí está. If you were to design a protein that basically could bind water molecules in a lattice that mimicked what you found in ice then the water molecules coming up and binding to these little pockets in the protein would present then a little field of stable water molecules that looked to the next water molecule like it was part of an ice crystal. And that's indeed how that bacterium does that trick. It's called the ice nucleation protein. And they do things like take this bacterium and they put it into things like when you're doing snowmaking, you put this in and then you spray the super-cooled water, and this makes it go into ice crystals and then it helps you get nice snow for ski resorts and things. That's at least one of the areas where it's used. OK. So I'm just going to show you this movie again. These are just baker's yeast, saccharomyces cerevisiae, a kind of single-celled yeast that's used in baking bread or making beer. And here we're seeing cells divide. And this particular kind of yeast has a way of doing, it kind of buds the daughter off from the side. Some double and then split down the middle. But you can see what's going on. There's a lot of cell growth going on. And the issue that we're going to address now is where does the energy come that's needed to do that? You know from your own experience that to build things, to make things takes energy. You cannot put up a bridge, you cannot put up a building, you cannot build a computer chip without somehow putting energy in. You're taking a bunch of matter in the universe and ordering it in a very specific way making new contacts that didn't be there. It's an energy-requiring process. And I'm going to talk today about where that energy comes from. And then I want to tell you a little bit, just a very brief historical thing along the way, because a point I've emphasized here is biology is an experimental science. And many of the greatest discoveries weren't because somebody had the idea and then went out to prove it. Very often we didn't even understand how it worked. And somebody was investigating a phenomenon, found some peculiar things, and then began to get insights. And the insights were what then led to a fundamental increase in our understanding. And this little bit of history involves some names that you see on the MIT buildings around here. One is Lavoisier who is a French scientist. And he was studying what happened when grapes were converted into wine, a good topic for a French scientist to be studying. So, in essence, what he was studying was glucose being converted to two molecules, excuse me, of -- -- ethanol and two molecules of carbon dioxide. This transformation, there's C6H12O6. Remember, carbohydrates have that composition. And so he was studying that. He managed to figure out that's what happened to the sugar when you were making the wine. And at that point he got beheaded. That terminated that part of his investigation. But this problem was then picked up by Lois Pasteur who, again, his name is on one of the MIT buildings. He worked in France as well. There's a Pasteur Institute in Paris. There's a nice museum in Lille in Northern France that has a lot of this. But he grew up in Arbois which is a town in sort of Eastern France that, as you can see from the little picture of the village, winemaking was a major industry. So he was interested in that probably from when he was a small, small kid, although probably not dressed like that. But anyway. So one of the issues that he took on, which was a real problem for the wine growers in his little town and in France in general was sometimes wines would go bad. They'd come out sour and couldn't be drunk and then you'd lose all the profit that would have come from that wine. So there was a lot of interest in trying to figure out how to prevent wines from going bad. And so Lois Pasteur started to study this. And he discovered that there was this conversion that had been figured out now of two ethanol and two carbon dioxide. So this was a conversion. And we now refer to it generally as ìa fermentationî. But what he discovered with this conversion occurred -- -- if yeast were present. That the rate of this conversion varied as the number of yeast, so it went faster if there were more yeast. And the yeast stopped growing -- -- when the sugar ran out. So what he discovered here was a correlation. He hadn't proven anything. He just saw that if you watch sugar go to ethanol there were yeast around, if you had more yeast it went faster, and when you ran out of sugar the yeast stopped growing. There was something connected here. So he came up with the idea that the yeast were responsible for this conversion that was happening when you made wine. And it was further helped out in this because he discovered an alternative -- -- conversion in which C6H12O6 went instead to give two molecules of CH3CHOH. This molecule which you know, galactic acid, it too has C6H12O6 on both sides of the equation but it's a different molecule. And what he found was that this is the lactic acid you know as what's in yogurt. It makes yogurt sour. Or if you exercise really hard and your muscles are sore that's because you accumulate lactic acid in your muscles, and I'll tell you why that is in the next lecture. But what the other thing that Pasteur realized was when you got this alternative conversion you didn't have yeast present, you had some other organism. And so that was a huge advance just of practical value to the winemakers because they knew they had to have yeast in there to get wine and there problems were coming when some other organism that wasn't yeast got in there and it did something different with the sugar and made it into lactic acid instead of making it into ethanol and carbon dioxide. So there was Pasteur working away on a practical problem and it was, you know, a really major advance to the winemaking industry for him to do this, but it also then sort of unexpectedly led to another issue. And that was why were the yeast doing this? Because one of the things that Lavoisier had noticed and Pasteur noticed was that you did this conversion. The two ethanol plus two carbon dioxide. But you could account for virtually all of the carbon and hydrogens and oxygens that started out as sugar and seemed like virtually of them showed up in the ethanol and the carbon dioxide. So why was the yeast doing this? And the idea began to develop out of that was that rather than being used to make biomass, in which case you would have expected to see a whole lot of mass in the yeast cells and no so much up here, that instead most of this sugar was being used to make energy and that somehow the cell was getting the energy necessary to all that synthetic work involved in cell division by carrying out this conversion. And there's a fundamental relationship then between chemical energy and whether a reaction can proceed. And I'll just take it through in sort of your typical introductory chemistry reaction, A plus B going to C plus D. You know, there are certain classes of reactions that will go almost to completion. Probably an overstatement to say it's to go to completion, but it's effectively over here. Those are termed irreversible reactions, and there are certainly some of them. If I have hydrogen and oxygen and I light a little match, you pretty much go all the way to making water with a great big boom and no hydrogen or not much hydrogen and oxygen left on the other side. However, most reactions that one finds in nature don't have that quality. Instead they are going forward at some rate and back at another. And they reach eventually an equilibrium that's characterized by what's known as an equilibrium constant which is the product of the concentrations of the products over the product of the concentration of the reactants. And that's a characteristic of every particular chemical reaction. And we really have to worry about this in biology because if everything was irreversible that would be fine, but in order to do all this synthetic work you have to deal with a lot of reactions that aren't going to go to completion. And nature has had to figure out a way of doing that, just the same way that bridges and buildings don't spontaneously assemble and engineers and others have had to work out ways of putting all of those things together. So at some level you see the same kind of problem. Now, there's a way of expressing this energy associated with a chemical reaction that can be used to directly calculate whether a reaction is going to go and how far it will go. And a person who did this work is another person who's on one of the MIT buildings. It was [Willard? Gibbs who was a faculty member chemist who worked at Yale in the 1980s, excuse me, 1800s, and he came up with an expression that's now known as ìGibbs free energyî. And what's important about this way of talking about the energy change associated with the chemical reaction is it considers not only the internal energy of the system but also the change in disorder. Or another way of saying that, for those of you who've run into the laws of thermodynamics, it combines the first and second laws of thermodynamics. And you have to consider both of those if you're going to consider whether a reaction will go. And you cannot measure an absolute free energy but you can measure a change. And this is the equation. It's the change associated with a chemical reaction is equal to the change associated with the chemical reaction under some set of standard conditions times RT times the log of the concentration of the products multiplied together over the concentration of the reactants. So if we could just go to the same example we were just thinking about, the energy change with that reaction that we were considering would have been this. So this is the energy change -- -- associated with the concentrations -- -- the reactants and products that we're considering. This is the energy change under standard, or the term standard conditions where everything, each reactant, each product is present under one molar concentrations. So not something you'd ever find in most cases, but it's a frame of reference. And then this is the universal gas constant -- -- which is two times ten to the minus third kilocalories per mole per degree Calvin, the temperature in absolute. This is the temperature in degrees Calvin. And the temperature for most biology, most life is around 25 degrees Centigrade, so that's equal to 298 degrees Calvin, which is about equal to 300 degrees Calvin. So for most -- And since the range in which life can occur on an absolute temperature scale is really pretty small, it sort of fluctuates in only very minor ways around 25 degrees Centigrade, then for most of the biological reactions we'll be thinking about this RT number is about 0.6 kilocalories per mole. Now, biochemists actually have a special form of free energy they use, which we put a delta G prime. And in this case the delta G prime is equal to delta G prime under a set of standard conditions plus RT natural log of C products over the reactants. But the assumption is made that the reaction is in water which, I mentioned the other day, is 55 molar. Yeah? This is the degree Celsius. I've just expressed it in degrees Calvin. Desculpa. My mistake. Com licença. Because I was wrong is why. OK. Thanks for catching that. Tudo bem. So water is very concentrated. And so under these conditions the other convention is then you can set the hydrogen ions and water molecules to one. And you don't have to think about them when we're doing this. This is a convention that biochemists do. Now, this free energy, the delta G that gives free energy is a thermodynamic -- -- property. And I'll just share with you the same visual image I've had since I was an undergrad, which I think is not a bad way of thinking about it trying to understand what happens, that if we have a plot of the free energy as a function of what happens as the reaction goes along so that we have A plus B here and C plus D down here. When you go from reaction to products, the way I've drawn it, some kind of energy is given off in this kind of reaction. And if you know that you will know then that the reaction will be able to go forward because it's able to give off energy just the same way hydrogen and oxygen give off a lot of heat and stuff, and you know that reaction really goes a long way to completion. So it's kind of as if you were out here on your spring break on your skis already to go down the black diamond hill, you know, you can sort of see what would happen. Now, because it's a thermodynamic property it doesn't matter what route you take to get from the reactions to the products. So if you go down the double diamond slope or you go down the bunny slope you still end up with the same amount of energy coming out of the reaction. And that's important because if that wasn't true you could make a perpetual motion machine and you'd be very rich. The second thing that's important is that the free energy will tell you what would happen if the reaction went but it will not tell you whether it can go. If I did a demo here and I brought some hydrogen and some oxygen and I mixed them together in a vessel in the front of the class we could all sit here waiting for it to explode. But the likelihood is we would sit here for a very, very long time and not see an explosion, right? And the reason is that in order to get that hydrogen and oxygen close enough together we had to give them some extra energy and push them so they overcome repulsion and stuff. So if you were out here on your skis again getting already to go, but in fact you got off at the wrong stop on the ski lift and you were there, even though there would be energy getting down from here it's not going to happen at any discernable rate given the sort of little bounce in energy you have in your normal lives. So what we're doing when we do hydrogen and oxygen is by putting a match into it or something we're giving it enough energy that actually a few of the molecules get up here, they drop down, then they give up so much energy and heat that all the rest of them get pushed up and the thing goes. But that's sort of not a bad way of thinking about it. And we're going to talk in a minute about what determines how fast reactions go, not whether they go or not. And then, of course, at that point we're going to have to worry about this issue. But before that what I want to show you is that there's a direct relationship between this Gibbs free energy and the equilibrium constant. So we have this, well, what we could do is you have the reaction over there. So let's consider that reaction has come to equilibrium. And that means there'll be no further energy change. So we'll just set the delta G to zero. And that would mean then that delta G prime zero is equal to minus RT concentration C over D over concentration of A over B. You'll recognize this. That's the equilibrium constant, right? Eu sinto Muito. There's a natural log in here. I didn't get it in. OK? So which is equal to minus RT the natural log of the equilibrium constant or the natural log of the equilibrium constant is equal to minus delta G prime zero over RT. Or another way of saying that is the K equilibrium is equal E to the minus delta G prime zero over RT. So if you think back to consequences of an equilibrium constant, if the reaction is going to go almost all the way then there are going to be mostly products, very few reactions, so the K equilibrium will be large. So if a reaction is going to go a long way then the equilibrium constant will be large. And in order for an equilibrium constant to be large then this delta G is going to have to have a large negative sign. So if the reaction -- -- is favorable then K equilibrium will be large and the delta G prime zero will have, at least within the scale of an activation energy, a large negative value. And let me give you a couple of examples. When we talked about carbohydrates, I briefly told you sucrose was what we call a disaccharide, two sugars joined together. What do we do when we join two things together pretty much usually in nature? You split out a molecule of water. So we take a molecule of glucose, a molecule of fructose, both carbohydrates, stick them together and we get table sugar. If we want to reverse that reaction we have to put in a molecule of water and we can run it the other way. We get glucose plus fructose. The K equilibrium for that reaction is 140,000. The delta G prime zero is minus seven kilocalories per mole. So that's an example of what I was just telling you, a fairly large negative value. If we think about a reaction that's not favorable, here's acidic acid. That's what makes vinegar sour. And the hydrogen ion can come off here to give you a hydrogen ion and the negative ion of acidic acid or acetate ion. The equilibrium constant for that one is, what is it, I think two times ten to the minus five. So only a little tiny bit of the acidic acid actually ionizes. And the K equilibrium constant then, excuse me, the delta G prime zero is plus 6.3 kilocalories per mole. So buried in this example is not showing you that a reaction that's unfavorable will have a positive free energy associated with it, whereas one that's favorable will have a negative free energy. This is also sort of telling you why you don't die when you put salad dressing on your salad, because if acidic acid ionized as thoroughly as sulfuric acid and you put an equivalent amount of sulfuric acid on our salads none of us would be here. It's only a little tiny bit that's going, and so that's what's happening. So what this really sets us up for is this fundamental problem in biology, and that is that this reaction here, you can see what it would go, this one doesn't go, but most of the reactions that you have to carry out in biology demand an energy input because they just won't go. We could sort of force this a little bit. We could raise the concentration of the reactions and it would give us a little bit more product, but that's not a useful solution to all the things. So this was a really fundamental problem that had to be solved in evolution in order for life to ever exist. And I'll give you just an example. If we consider taking a couple of molecules of glutamate, which is one of the amino acids we talked about, a couple of molecules of amino and making it into a couple of molecules of glutamine. Now, this is an amino acid needed for making proteins. This is an amino acid needed for making proteins. The cell has to have both of them. Glutamate has two methylene groups and then are carboxyl group that's one of the acid amino acids. And glutamine the side chain -- -- is now amid. The delta G from zero associated with this reaction is plus seven kilocalories per mole, so it's as unfavorable almost as that one we're looking at. In fact, it's worse than the one we're looking at over there. The reason that this is sort of pushing the thing uphill energetically is that the electrons here actually distribute themselves back and forth. So you can kind of think of the molecule as going back and forth between these two forms. And that makes it more stable. And when you stick on the amine group to make the amid it cannot do that, and so you're actually pushing everything energetically uphill. So how does a cell accomplish this? There's energy available. If we consider what happens with C6H12O6 going to two lactate the delta G prime zero associated with that is minus 50 kilocalories per mole. So the cell has got a lot of energy out of making even that simple conversation of a sugar molecule into two lactate. But it somehow has to figure out how to use that energy in order to drive these unfavorable reactions. And the solution, which is really one of the secrets to life, is to use coupled reactions -- -- with a common intermediate. And if you look outside a cell, as Lavoisier did or Pasteur did, this is what you'd see. But if you could look inside the cell and see what's happening when that conversion is being made you'd discover that the full reaction looks like this. It's the sugar molecule plus two molecules of ADP plus two molecules of inorganic phosphate are going to give two molecules of lactate plus two molecules of ATP. What's ATP? It's a ribonucleotide. That's ADP. And what happens when you make ATP is an extra phosphate gets added onto that end of the molecule. So by having yet another phosphate on here you've got a whole role of negative charges. This is a molecule in which the various parts are not happy to be together because all these negative charges would like to push apart so when you break the bond of ATP then energy is released. So using ATP is a way of sort of storing chemical energy so you can use it in some other kind of context. And so by burning it, by carrying out the reaction in this way a cell is able to not only make a molecule of sugar, glucose into two lactate, it's able to generate ATP along the way. And the delta G prime zero for this reaction is minus 34 kilocalories per mole. So even though it's taking out some of that energy and putting it in ATP, this is a reaction that goes very, very efficiently. Then instead of trying to carry out just that reaction, what the cell is actually doing is taking the two glutamate plus the two molecules of ammonia plus two ATP. And then this is converting it to two glutamine plus two water. I think I failed to put that in here so you can correct it back there. Plus two ADP plus two molecules of inorganic phosphate. And so the Pi very commonly used in biochemistry to denote just inorganic phosphate ion. So what's happen here then are these two reactions going on. This reaction now, because ATP is involved, is now favorable, and the delta G for this reaction is minus nine kilocalories per mole. So by having an ATP hydrolyzed as part of the reaction mechanism, this reaction that used to be unfavorable is now favorable. And then the kind of cute thing then is if you sum this all up, the ATPs and the ADPs are on both sides of the equation so they just drop out. And what you're left with is C6H12O6 plus the two glutamines plus two ammonias going to give two glutamines, excuse me, two lactate plus two glutamines plus the two waters. And the delta G prime zero for this is minus 43 kilocalories per mole. So this is not, you can think of it as using energy in the form of ATP like this a little the way we use money in our society. I do some work at MIT. I don't get given food to eat or TV to watch the Super Bowl. Instead I get given money, then I go to the store, I give them the money, I end up with the food or the stuff. And if you're watching it from the outside you see me do work at school and then food, TV or whatever shows up at home. But what's happening is the money is serving as a common intermediate in those transactions. And that's what basically ATP is in the cell. It's energy money. And in making ATP the cell has to take this ribose with an adenine on it, I think I didn't put the adenine on here I realize. The adenine is sitting on the ribose now. There are two phosphates, both of which have a negative charge on them. And to create that third bond it has to push it together. It's a very sort of an intrinsically unstable molecule. When you break the bond it will give you energy back. And that's one of the really amazing secretes to life, and that's the underlying principal of why it is that life can go forward. Now, the second issue that we need to quickly address here is -- -- not only can a reaction go, which is what thermodynamics tells us, but how can fast can it go. And this epitomizes the problem that all chemical reactions face because literally every chemical reaction that you carry out involves bringing a couple of entities together. And as they get closer and closer and closer they don't want to be there so you have to sort of push them together in some kind of way or make sure they have enough energy to get together. And that's what we see represented here. And that's a special term called the activation energy. It's given the term delta G with a double-dagger. And that is what -- It's the size of that activation energy that limits how fast chemical reactions can go. So the solution you use in chemistry, most of you, is you use a catalyst. And the catalyst doesn't change the outcome of the reaction. It just changes how fast you get there. So there are many reactions you've heard about in chemistry. Just stick the thing at 500 degrees centigrade, put in a piece of platinum, and now the reaction will go a whole lot faster. By heating it up molecules have more energy. So if they have more energy they can get closer together just from that. And then what the platinum surface would do is allow the molecules to both stick and that would bring them in proximately and also help them come together. Well, you cannot raise the temperature in a biological system, but still you have to overcome this. But the principal then, what you have to do when you carry out a catalyst, what any catalyst would do is that it lowers this activation energy. And if you lower the activation energy then enough of the molecules, just at whatever condition they're in will have enough energy to be able to go. It won't change the size of the drop. It just changes how fast you reach that final equilibrium. And there are two forms of biological -- Two molecules that are biological catalysts. One of the molecules you know is enzymes. Enzymes are made of a protein. We spent a bunch of time working at that. One of the things I showed you the very first day, this is a thing made by the anthrax bacterium, anthrax lethal factor. What it actually is, it's a protein and it's an enzyme that's able to catalyze the cleavage of certain peptide bonds in proteins in our body. And in particular it goes after molecules that are involved in signaling processes inside of cells. And if we don't have those then we die. More recently it was discovered that RNA can be a catalyst. And these are called, if you have an RNA that's a catalyst it's called a ribozyme. And these seemed pretty exotic for a little while they first discovered the idea that a piece of RNA could serve as a catalyst in a biological system, but it eventually turned out that the ribosome, which we'll talk about in some detail which is the protein synthesizing machinery that creates those peptide bonds between each of the amino acids to make the proteins. It's a big conglomeration of RNA shown in gray and a bunch of different proteins that are shown in yellow, but the actual formation of the peptide bond, the thing that makes all proteins is actually catalyzed by a piece of RNA. And so the ribosome is actually a ribozyme. And it's ironic that that sense that a piece of RNA is catalyzing the bond that makes proteins possible. So we'll finish this up and get in then to glycolysis which is the most evolutionary ancient of these energy-producing systems on Monday. OK?


ATP Synthesis

The ATP synthase of the thylakoid membrane is similar to the mitochondrial enzyme. However, the energy stored in the proton gradient across the thylakoid membrane, in contrast to the inner mitochondrial membrane, is almost entirely chemical in nature. This is because the thylakoid membrane, although impermeable to protons, differs from the inner mitochondrial membrane in being permeable to other ions, particularly Mg 2+ and Cl - . The free passage of these ions neutralizes the voltage component of the proton gradient, so the energy derived from photosynthesis is conserved mainly as the difference in proton concentration (pH) across the thylakoid membrane. However, because the thylakoid lumen is a closed compartment, this difference in proton concentration can be quite large, corresponding to a differential of more than three pH units between the stroma and the thylakoid lumen. Because of the magnitude of this pH differential, the total free energy stored across the thylakoid membrane is similar to that stored across the inner mitochondrial membrane.

For each pair of electrons transported, two protons are transferred across the thylakoid membrane at photosystem II and two to four protons at the cytochrome bf complexo. Since four protons are needed to drive the synthesis of one molecule of ATP, passage of each pair of electrons through photosystems I and II by noncyclic electron flow yields between 1 and 1.5 ATP molecules. Cyclic electron flow has a lower yield, corresponding to between 0.5 and 1 ATP molecules per pair of electrons.

Por acordo com a editora, este livro pode ser acessado pelo recurso de pesquisa, mas não pode ser navegado.


Assista o vídeo: Processos Exergônicos e Endergônicos - Bioenergética - Aula 2 (Agosto 2022).